Estructura de las Proteinas

Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, que resultan de la unión de mas de 100 aminoacidos. Constituyen aproximadamente entre 12-15% del peso corporal y no todas las células del organismo contienen la misma cantidad de proteínas.

Están presentes en todas las células y forman las membranas celulares, el material interno celular, el pelo, las uñas, los tendones, etc.

Aminoacidos

El aminoácido es el monómero de las proteínas, y existen 20 diferentes. Es una molecula organica que consta de un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). El carbono central se denomina alfa (α), el cual tambien se une con un atomo de hidrogeno y a una cadena de estructura variable, llamada R, que diferencia los distintos aminoácidos y les define sus propiedades.

Los aminoácidos se unen entre si mediante un enlace llamado“ Enlace peptidico “.Se establece entre el grupo carboxilo de uno y el grupo amino del siguiente.

Los aminoácidos unidos reciben el nombre de péptidos. Son la fuente principal para la síntesis de muchos componentes celulares para la formación de nuevos tejidos.

Configuracion espacial

En las proteinas, existen cuatro niveles distintos de complejidad.

A) Estructura primaria

Se determina solamente el numero, orden y tipos de aminoacidos que forman la cadena. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amino. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo.

B) Estructura secundaria

Las cadenas se pliegan repentinamente para obtener una configuración mas estable. Pueden ser de dos tipos, de α-helice y β-laminar o plegada.

- Estructura de α-helice

Se forma por los puentes de hidrogeno, entre los grupos –NH- y –CO-

- Estructura β-laminar o de hoja plegada

Los enlaces son mediante puentes de hidrogeno, como en las hélices. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de forma paralela, donde las cadenas se disponen en el mismo sentido, y antiparalelas, en sentido contrario.

- Hélice de colágeno Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de a-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.

C) Estructura terciaria

Aquí se unen varias regiones, que pueden tener distinta estructura secundaria. Las interacciones se deben a los distintos grupos R de la cadena. En esta estructura, los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior, lo que produce un efecto hidrófobo.

Se pueden formar, dependiendo de las interacciones entre los grupos R, proteínas globulares o proteínas fibrosas. Las primeras forman una especie de ovillo, que le permite ser disuelto en agua. Las fibrosas tienen una forma mas alargada, siendo insolubles en agua.

D) Estructura cuaternaria

Para que pueda formarse, la proteina debe estar formada por mas de una cadena polipeptidica (proteinas oligomericas). Cada una de estas cadenas polipeptidicas recibe el nombre de protomero. Cada proteina pomponente de la asociacion, conserva su estructura terciaria. La union se realiza mediante gran numero de enlaces debiles, como puentes de hidrogeno o interacciones hidrofobicas.

Propiedades de las proteinas

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen.

• Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicaleshidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.

• Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede serde función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis deproteínas exclusivas de cada especie.

Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de latemperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.

Vision global

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