Estructura de las Proteinas

Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, que resultan de la unión de mas de 100 aminoacidos. Constituyen aproximadamente entre 12-15% del peso corporal y no todas las células del organismo contienen la misma cantidad de proteínas.

Están presentes en todas las células y forman las membranas celulares, el material interno celular, el pelo, las uñas, los tendones, etc.

Aminoacidos

El aminoácido es el monómero de las proteínas, y existen 20 diferentes. Es una molecula organica que consta de un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). El carbono central se denomina alfa (α), el cual tambien se une con un atomo de hidrogeno y a una cadena de estructura variable, llamada R, que diferencia los distintos aminoácidos y les define sus propiedades.

Los aminoácidos se unen entre si mediante un enlace llamado“ Enlace peptidico “.Se establece entre el grupo carboxilo de uno y el grupo amino del siguiente.

Los aminoácidos unidos reciben el nombre de péptidos. Son la fuente principal para la síntesis de muchos componentes celulares para la formación de nuevos tejidos.

Configuracion espacial

En las proteinas, existen cuatro niveles distintos de complejidad.

A) Estructura primaria

Se determina solamente el numero, orden y tipos de aminoacidos que forman la cadena. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amino. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo.

B) Estructura secundaria

Las cadenas se pliegan repentinamente para obtener una configuración mas estable. Pueden ser de dos tipos, de α-helice y β-laminar o plegada.

- Estructura de α-helice

Se forma por los puentes de hidrogeno, entre los grupos –NH- y –CO-

- Estructura β-laminar o de hoja plegada

Los enlaces son mediante puentes de hidrogeno, como en las hélices. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de forma paralela, donde las cadenas se disponen en el mismo sentido, y antiparalelas, en sentido contrario.

- Hélice de colágeno Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de a-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.

C) Estructura terciaria

Aquí se unen varias regiones, que pueden tener distinta estructura secundaria. Las interacciones se deben a los distintos grupos R de la cadena. En esta estructura, los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior, lo que produce un efecto hidrófobo.

Se pueden formar, dependiendo de las interacciones entre los grupos R, proteínas globulares o proteínas fibrosas. Las primeras forman una especie de ovillo, que le permite ser disuelto en agua. Las fibrosas tienen una forma mas alargada, siendo insolubles en agua.

D) Estructura cuaternaria

Para que pueda formarse, la proteina debe estar formada por mas de una cadena polipeptidica (proteinas oligomericas). Cada una de estas cadenas polipeptidicas recibe el nombre de protomero. Cada proteina pomponente de la asociacion, conserva su estructura terciaria. La union se realiza mediante gran numero de enlaces debiles, como puentes de hidrogeno o interacciones hidrofobicas.

Propiedades de las proteinas

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen.

• Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicaleshidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.

• Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede serde función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis deproteínas exclusivas de cada especie.

Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de latemperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.

Vision global

http://www.youtube.com/watch?v=lijQ3a8yUYQ&hl=es

Nucleótidos

Un nucleótido es una molécula que está formada por una molécula de pentosa (ribosa o desoxirribosa), un grupo fosfato y una base nitrogenada (adenina, guanina, citosina, timina y uracilo).



Hay varios tipos de nucleótidos:

-Mononucleótidos: lo forman los nucleótidos en sí, dos ejemplos de mononucleótidos son el ATP y ADP que ambos son transportadores de energía.




-Dinucleótidos: son nucleótidos formados por la unión de 2 nucleótidos, son dinucleótidos:

NAD+, FAD y NADP +: son coenzimas transportadoras de electrones y protones, para reacciones Redox.



-Polinucleótidos: se forman por la unión de varios mononucleótidos mediante unos enlaces llamados “fosfodiéster” uniendo la molécula –OH del carbono 3 de un nucleótido con el grupo fosfato que se encuentra en el carbono 5 del siguiente nucleótido.
Son polinucleótidos las cadenas de AND y ARN, donde se guarda la información genética de los virus y de las células humanas. Ambos polinucleótidos están formados por nucleótidos iguales, pero la diferencia es que el ADN además de estar formado por 2 cadena de nucleótidos está formado por las bases nitrogenadas adenina, guanina, citosina y timina, mientras que el ARN en cambio está formado por una sola cadena de mononucleótidos y cambia la base timina por el uracilo.



Al formar estos polinucleótidos puede haber problemas a la hora de unirse la secuencia de mononucleótidos. Éstos se pueden modificar químicamente por lo que pueden crear bloques de construcción falsos.





Estos cambios en la secuencia dan lugar a las mutaciones y pueden ser producidos por varios factores:

- Errores en el mismo proceso de replicación no corregidos por la misma célula.

- Cambios inducidos por agentes mutagénicos (rayos X, luz UV, radiactividad, ácido nitroso, nicotina, etc.)





Detrás de todas las mutaciones y de todos los problemas que pueden ocasionar las secuencias de mononucleótidos hay científicos que han estudiado la posibilidad de utilizar esta técnica (manipular la secuencia de mononucleótidos) para el tratamiento de ciertas enfermedades como es el caso del sida y de la hipertensión celular.


Tratamiento en el Sida.
Los estudios han demostrado que estos nucleótidos modificados (análogos de los nucleótidos) pueden inhibir la replicación del virus durante períodos prolongados y están asociados a un menor desarrollo de resistencias por lo que se han convertido en la base de un nuevo tratamiento antiviral.
El primer análogo de nucleótido utilizado para este tipo de tratamiento es el tenofovir disoproxil fumarato que constituye una opción terapéutica duradera contra el VIH/sida.

-Tenofovir disoproxil fumarato


Como hemos dicho, los nucleótidos al modificarse químicamente pueden crear bloques de construcción falsos. En el caso de del virus del sida utilizaría uno de estos falsos bloques de construcción en lugar de los habituales y, de este modo, se inhibiría la posterior replicación del ADN o ARN vírico.
Los análogos de nucleótidos resultan eficaces debido a su poder de permanecer en las células durante períodos prolongados, atacar dianas selectivas e interferir en las enzimas clave esenciales para la replicación del virus. Para inhibir estas enzimas es necesario activar los análogos de los nucleótidos y los análogos de los nucleósidos después de entrar en la célula. Este proceso de activación se conoce como fosforilación.
La acción prolongada de los análogos nucleótidos permite que sean administrados en una sola dosis diaria.
Por último los análogos de nucleótidos son capaces de proteger a las células sanas y de inhibir la replicación viral en las células previamente infectadas.

Tratamiento de hipertensión ocular


Los nucleótidos pueden tener también acciones extracelulares actuando a modo de mensajeros químicos.En ellos existe una familia de compuestos de origen natural y sus análogos que presentan propiedades interesantes al ser capaces de reducir de manera sustancial la presión intraocular y que tienen influencia sobre la secreción lagrimal.

Hay datos que afirman que los nucleótidos pueden considerarse como fármacos de potencial interés para el tratamiento de la hipertensión ocular y el glaucoma, con la ventaja de no presentar, hasta la fecha, ni efectos secundarios ni sistémicos.

Para la secreción lagrimal se han descrito algunos de estos nucleótidos en la película lagrimal, actuando como mensajeros químicos, se unen a los receptores P2 y provocan un aumento de la secreción mucínica y la acuosa. En este estudio
los más eficaces resultaron ser el UTP, el ATP que aumentaron el volumen de secreción lagrimal en un 60, 31 y 62% respectivamente. Una vez localizadas las sustancias que incrementaban la secreción lagrimal, se hizo un estudio con antagonistas para conocer de qué modo actuaban estos compuestos.

El análisis de los datos obtenidos en esta parte del estudio mostró que en el aumento de secreción lagrimal que producen estos nucleótidos no intervenían los sistemas simpático y parasimpático, y que está acción estaba mediado por los receptores purinérgicos de tipo P2.


En conclusión : El resultado de todas estas investigaciones da a lugar a un fármaco para el tratamiento del ojo seco.Èsto junto a la importancia del nucleótido para el posible tratamiento del sida hace que estos compuestos lleguen a ser más útiles de lo esperado por los científicos y personas de nuestra vida cotidina, ya que los estudios recientes ponen de manifiesto la relevancia que este tipo de compuestos puede tener en el tratamiento de dichas patología y por primera vez muestra a los nucleótidos como una posibilidad real de tratamientos para estas enfermedades.

Las enzimas

Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción. Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan.
Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.

Enzimas digestivas

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar -substratos-. Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo, está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de alimento. Cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez. Cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos.

Enzimas intracelulares

Otras enzimas actuan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias que forman parte del metabolismo celular. Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).

Particularidades

Hay enzimas que necesitan la participación de otros compuestos químicos no proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima. También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima.Las enzimas actuan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actuan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.

Estructuras y mecanismo

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional. Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) están directamente involucrados en la catálisis. La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es conocida como centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación.
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición.

Especificidad

Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad,regioselectividad y quimioselectividad.
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucradas en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto. Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos. Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimerasa, en la ARNt aminoacil sintetasa y en los ribosomas.
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.

Activadores

Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgánicos específicos que reciben el nombre de activadores. Los activadores que se necesitan con más frecuencia son los iones de hierro, cobre, manganeso, magnesio, cobalto y zinc. De ordinario, sólo un ion funciona con una determinada enzima, pero en ciertos casos se pueden sustituir ciertos iones por otros, persistiendo una actividad enzimática satisfactoria.

Inhibidores

Las moléculas que regulan la actividad enzimática inhibiendo su actividad pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima y son útiles en farmacología (penicilina, aspirina).
Las reversibles pueden clasificarse, a su vez, en competitivas y no competitivas. Las competitivas modifican la Km del enzima ya que se unen al centro activo de éste e impiden la unión con el sustrato (se necesitará más para activar las enzimas). Las no competitivas, se unen a otro lugar de la enzima, modificando la Vmáx. (velocidad en que se forma producto por unidad de tiempo) ya que al unirse, el enzima queda inactiva.

Clasificación

Existe una clasificación normalizada con 6 categorías principales dependiendo de la reacción que catalice la enzima. Cada enzima está clasificada mediante su número EC.
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica.
Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc.
Ejemplos: transaminasas, quinasas.
Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolución'.
Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición, es decir, catalizan la racemizacion y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas . Suelen actuar en procesos de interconversión.
Ejemplo: epimerasas (mutasa).
Liasas
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la reducción en un sustrato. El sustrato es una molécula, la cual, se une al sitio activo de la enzima para la formación del complejo enzima-sustrato. El mismo, por acción de la enzima, es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.
Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como el ATP).
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Funciones de las Proteínas

Las funciones de las proteínas son muy importantes aunque la mayoría de la gente cree que sólo sirven para fabricar masa muscular y poca cosa más.

Tienen una función meramente estructural o plástica, esto quiere decir que nos ayudan a construir y regenerar nuestros tejidos, no pudiendo ser reemplazadas por los carbohidratos o las grasas por no contener nitrógeno.

Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten que las células Se defiendan de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños… Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: Por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc.

Algunos de las funciones que desempeñan son:

1. FUNCIÓN ENZIMATICA

Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.



2. FUNCIÓN de TRANSPORTE

En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas.

Transporte de protones a través de membranas



Transporte a través de membranas (cotransporte)



Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

3. FUNCIÓN DE RESERVA

Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.





4. FUNCIÓN CONTRACTIL

La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

5. FUNCIÓN ESTRUCTURAL

La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.

Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda.

Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular (de color claro en la Figura) y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.

Componentes del citoesqueleto



Matriz extracelular



6. FUNCIÓN DE DEFENSA

Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Algunas toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias.
En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario.

Inmunoglobulina G



La respuesta inmune



7. FUNCIÓN HORMONAL

Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Acción hormonal en células adyacentes



Acción hormonal en células lejanas



8. FUNCIÓN HOMEOSTATICA

Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteinas.

9. FUNCIÓN REGULADORA

Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la trascripción génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones.
Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.

10. FUNCIÓN DE MOVIMIENTO

Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.

El movimiento de la célula mediante cilios



Y flagelos



...está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

ACIDOS GRASOS

Un ácido graso es una biomolécula orgánica de naturaleza lipídica formada por una larga cadena hidrocarbonada lineal, suele estar compuesta por carbonos pares. Cada átomo de carbono se une al siguiente y al precedente por medio de un enlace covalente sencillo o doble. Al extremo de la cadena va unido un grupo carboxilo.

Esta cadena se puede escribir abreviadamente:

R-COOH

Donde ``R´´ es la cadena hidrocarburada que caracteriza al acido graso.

Los acidos grasos pueden ser de dos tipos dependiendo de si lleva enlaces dobles o no:

1º- Ácidos grasos saturados. Son ácidos grasos sin dobles enlaces entre carbonos; tienden a formar cadenas extendidas y a ser sólidos a temperatura ambiente, excepto los de cadena corta. Un ejemplo de estos son:

a) Ácido butírico b) Acido palmitico

2º- Ácidos grasos insaturados. Son ácidos grasos con dobles enlaces entre carbonos; suelen ser líquidos a temperatura ambiente. Pueden ser:

a) Ácidos grasos monoinsaturados. Son ácidos grasos insaturados con un solo doble enlace.

b) Ácidos grasos poliinsaturados. Son ácidos grasos insaturados con varios dobles enlaces.

Ácido linoleico

PROPIEDADES:

Los ácidos grasos son moléculas anfipáticas, es decir, tienen una región apolar hidrófoba (la cadena hidrocarbonada) que repele el agua y una región polar hidrófila (el extremo carboxílico) que interactua con el agua. Los ácidos grasos de cadena corta son más solubles que los ácidos grasos de cadena larga porque la región hidrófoba es más corta.

FUNCIONES:

Los ácidos grasos forman parte de los fosfolípidos y glucolípidos, moléculas que constituyen la bicapa lipídica de todas las membranas celulares. En los mamíferos, incluido el ser humano, la mayoría de los ácidos grasos se encuentran en forma de triglicéridos, moléculas donde los extremos carboxílico (-COOH) de tres ácidos grasos se esterifican con cada uno de los grupos hidroxilos (-OH) del glicerol (glicerina, propanotriol); los triglicéridos se almacenan en el tejido adiposo (grasa).

Una de las principales funciones de los ácidos grasos es la de proporcionar energía a la célula; a partir de los depósitos de triglicéridos. La obtención de energía se realisa mediante un proceso denominado lipolisis. Este consiste en la transformación de los lípidos para formar acidos grasos y glicerol, la energía obtenida es transportada hasta los diferentes órganos.

El proceso contrario a la lipolisis es el denominado lipogenesis, que consiste en la unión de un acido graso y un glicerol para formar un triglicéridos o grasas de reserva (lípidos).

¢ http://www.youtube.com/watch?v=gnC3zMyCwjg

Ademas de proporcionar energía a las células, los acidos grasos tienen diferentes funciones:

1º-Función energética

Los ácidos grasos son moléculas muy energéticas y necesarias en todos los procesos celulares en presencia de oxígeno, ya que por su contenido en hidrógenos pueden oxidarse en mayor medida que los glúcidos u otros compuestos orgánicos que no están reducidos.

2º-Función estructural

Los ácidos grasos son componentes fundamentales de los fosfolípidos y esfingolípidos, moléculas que forman la bicapa lipídica de las membranas de todas las células.

3º-Función reguladora

Algunos ácidos intervienen en la regulación y control de numerosos procesos vitales, como la respuesta inflamatoria, regulación de la temperatura corporal, procesos de coagulación sanguínea, contracción del músculo liso, etc.

Esteroides y Terpenos

1.TERPENOS
1.1. DEFINICIÓN
Se llama terpenos a los principales componentes de la resina y del aguarrás. Químicamente, forman una diversa familia de sustancias naturales. Son producidos principalmente por una gran variedad de plantas, particularmente las coníferas, aunque algunos insectos también emiten terpenos, y hay terpenos que pueden obtenerse de forma sintética.
Cuando los terpenos son modificados químicamente, ya sea por oxidación o por reorganización del esqueleto carbonado, los compuestos resultantes son referidos generalmente como terpenoides, algunos autores usan el término terpeno para referirse a todos los terpenoides.

1.2. ESTRUCTURA QUÍMICA
Tradicionalmente se han considerado derivados del 2-metil-1,3-butadieno, más conocido como isopreno. Esta llamada "regla del isopreno" ha permitido clasificarlos y estudiarlos, pero en realidad los terpenos no derivan del isopreno ya que éste nunca se ha encontrado como producto natural.
El verdadero precursor de los terpenos es el ácido mevalónico, el cual proviene del acetil coenzima A. En cualquier caso la división de la estructura de los terpenos en unidades de isopreno es útil y pragmática y se emplea con mucha asiduidad.

1.3. TIPOS
• Hemiterpeno: Consisten de una sencilla unidad de isopreno. El isopreno en si es considerado el único hemiterpeno, pero derivados que contienen oxigeno tales como el prenol y el ácido isovalerico son hemiterpenoides.

• Monoterpenos: Consisten en 2 unidades de isopreno y tienen la fórmula molecular C10H16. El alcohol monoterpenico es también conocido como Geraniol, El prefijo Geranil indica dos unidades isopreno.

• Sesquiterpenos: Consisten en tres unidades isopreno y tienen la fórmula molecular C15H24. El alcohol sesquiterpenico es también conocido como Farnesol, el prefijo farnesil indica tres unidades isopreno.

• Diterpenos: Están compuestos por 4 unidades isopreno teniendo la fórmula molecular C20H32.Derivan del geranilgeranil pirofosfato. Ejemplos de Diterpenos son el cembreno y el taxadieno. Los Diterpenos forman base de importantes compuestos biológicos tales como el retinol, retinal, y el fitol.

• Sesterterpenos: Terpenos que tienen 25 carbonos y 5 unidades isopreno son raros en relación a otros tamaños. Se han encontrado principalmente en organismos marinos como las esponjas.

• Triterpenos: Consisten de 6 unidades y tienen la fórmula molecular C30H48. El Triterpenos lineal escualeno es el mayor constituyente del aceite de hígado de tiburón, es derivado de la unión reductiva de dos moléculas de farnesilpirofosfato.En los mamíferos el escualeno es procesado biosinteticamente para generar Ianosterol, el precursor estructural para todos los esteroides. En las plantas superiores en lugar del lanosterol se encuentra el cicloartenol, el cual es el precursor de los esteroides vegetales.

• Tetraterpenos: Contienen ocho unidades isopreno y tienen la fórmula molecular C40H56 .Biológicamente importantes los Tetraterpenos incluyen al acíclico licopeno, el mociclico gamma-caroteno y al biciclico alfa- y beta-caroteno.

• Politerpenos: Consisten en largas cadenas de muchas unidades isopreno. El hule natural está constituido de poli-isopreno en el cual el doble enlace es cis. Algunas plantas producen un tipo de poli-isopreno con doble enlace trans, conocido como gutapercha.

Isopreno

1.4. CURIOSIDADES DE LOS TERPENOS
Aunque no es probable que se convierta en una fuente significativa de gasoil en los países de clima templado, en los trópicos las plantaciones de Copaifera podrían producir hasta 25 barriles de combustible al año.
Los hidrocarburos producidos por estos árboles reciben el nombre de terpenos. Las plantas producen los terpenos a partir de los isoprenos, un bloque de construcción compuesto por cinco átomos de carbono, de modo que siempre contienen átomos de carbono en múltiplos de cinco. El pineno es uno de los varios terpenos útiles compuestos por 10 átomos de carbono. Se le conoce habitualmente por turpentina. Cuando se les calienta, los terpenos se rompen formando metanol (CH3OH) y otros compuestos simples útiles como combustibles y como materias primas en la industria química.
Las pruebas preliminares en nuestros laboratorios del Instituto de Ciencia Marina han demostrado que se puede emplear agua para extraer terpenos, e hidrocarburos similares, a partir del follaje de picea blanca (un árbol muy común en Norte América). Ahora se intenta realizar pruebas extensivas, a lo largo de períodos de tiempo prolongados, para ver qué clase de producción de terpenos se podría conseguir a partir de los bosques del norte.
Probablemente sea esperar demasiado de estos árboles, pero a lo mejor un día empezamos a pensar que cada árbol que se tala es un dinero que se pierde…
 
2. ESTEROIDES
2.1. DEFINICIÓN Y FUNCIONES
Los esteroides son derivados del núcleo del ciclopentanoperhidrofenantreno que se compone de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, también de 4 anillos fusionados de carbono que poseen diversos grupos funcionales y tienen partes hidrofílicas e hidrofóbicas. En los mamíferos como el ser humano, cumplen importantes funciones:
• Reguladora: Algunos regulan los niveles de sal y la secreción de bilis.

• Estructural: El colesterol es un esteroide que forma la estructura de las membranas de las células junto con los fosfolípidos. Además, a partir del colesterol se sintetizan los demás esteroides.

• Hormonal: Las hormonas esteroides son:
o Corticoides: glucocorticoides y mineralocorticoides. Existen múltiples fármacos con actividad corticoide, como la prednisona.
o Hormonas sexuales masculinas: son los andrógenos como la testosterona y sus derivados, los anabolizantes androgénicos esteroides; estos últimos llamados simplemente esteroides.
o Hormonas sexuales femeninas.
o Vitamina D y sus derivados.

Las hormonas esteroides tienen en común que:
• Se sintetizan a partir del colesterol.

• Son hormonas lipófilas que atraviesan libremente la membrana plasmática, se unen a un receptor citoplasmático, y este complejo receptor-hormona tiene su lugar de acción en el ADN del núcleo celular, activando genes o modulando la transcripción del ADN.
Entre los esteroides se pueden destacar los esteroles.

2.2. CURIOSIDADES DE LOS ESTEROIDES
Los esteroides anabólicos andrógenos causan multitud de daños en el organismo. EL uso cíclico de esteroides anabolizantes aumenta la secreción de testosterona lo que acarrea muchos problemas secundarios, entre ellos la posible disminución de testosterona a largo plazo. Además amarillamente de la piel, retención de líquidos y aparición de acné. Temblores y convulsiones incontrolables. La cronicidad en el uso de esteroides puede despertar problemas psiquiátricos, cambios en el estado de la persona, violencia y posible esquizofrenia.
El consumo de esteroides crea adicción y dependencia, tras un tiempo tomándolos al parar de drogarse se pueden padecer depresiones. Algunos adictos mezclan varios tipos de esteroides, denominado amontonamiento, para contrarrestarlos y mejorar su rendimiento, lo que significa mayor perjuicio a medio y largo plazo para la salud.

http://www.youtube.com/watch?v=mYzhG-f_Lec